Los mares antárticos presentan algunas de las condiciones más extremas del planeta, con temperaturas cercanas al punto de congelación y una presión ambiental que desafía todos los procesos biológicos conocidos. Los peces que habitan este entorno han desarrollado adaptaciones extraordinarias para mantener su metabolismo activo. Entre ellas destaca su capacidad para seguir absorbiendo nutrientes a temperaturas en las que, en la mayoría de los organismos, las proteínas pierden flexibilidad y dejan de funcionar. Un equipo de investigadores del Centro de Bioinformática y Biología Integrativa (CBIB) de la Universidad Andrés Bello, con apoyo del INACH, logró identificar los mecanismos moleculares que permiten a los peces antárticos sobrevivir en condiciones de frío extremo. El hallazgo fue publicado en la revista Biomolecules bajo el título “Molecular Fingerprint of Cold Adaptation in Antarctic Icefish PepT1 (Chionodraco hamatus)”.
Centro de Bioinformática y Biología Integrativa, Universidad Andrés Bello / Instituto Antártico Chileno (INACH)
Ignacio Díaz Franulic
ignacio.diaz@unab.cl
Figura 1. Ejemplar del pez antártico Chionodraco hamatus, una de las especies que habita las frías aguas del océano Austral. Este organismo ha desarrollado adaptaciones moleculares únicas que le permiten mantener la actividad de sus proteínas y sistemas de transporte celular a temperaturas cercanas al punto de congelación (Fuente: WikiCommons).
Un transportador esencial para la vida en el frío
Nuestro estudio se centró en PepT1, que es una proteína transportadora ubicada en el intestino que facilita la absorción de pequeños péptidos y aminoácidos, componentes básicos de las proteínas. En todos los vertebrados, PepT1 cumple un rol vital en el aprovechamiento de los nutrientes provenientes de la dieta.
En el caso de los peces antárticos —como Chionodraco hamatus (fig. 1)—, este mecanismo debe mantenerse activo a temperaturas bajo cero, condición que inhibiría el metabolismo intestinal en otras especies. El equipo, liderado por el Dr. Ignacio Díaz-Franulic, junto a la Dra. Valeria Márquez-Miranda y Guillermo Carrasco-Faus, estudiante del Doctorado en Bioinformática y Biología de Sistemas de la Universidad Andrés Bello (UNAB), utilizó simulaciones moleculares para analizar las propiedades dinámicas de esta proteína bajo diferentes condiciones térmicas.
Flexibilidad que desafía el frío
Las simulaciones revelaron que el PepT1 antártico (ChPepT1) posee una flexibilidad estructural excepcional, una propiedad que se manifiesta especialmente en las regiones cercanas al sitio de unión del sustrato y al dominio carboxilo terminal (CTD).
A diferencia de su equivalente humano (hPepT1), que pierde eficiencia al modificarse la temperatura, el transportador antártico reorganiza sus interacciones internas y con la membrana celular para conservar su función (fig. 2).
Figura 2. Comparación estructural de la flexibilidad térmica del transportador de péptidos PepT1 humano (A) y del pez antártico Chionodraco hamatus (B). Las simulaciones moleculares muestran que la versión antártica presenta mayor movilidad (en rojo) especialmente en regiones cercanas al dominio C-terminal y al sitio de unión del sustrato (esfera púrpura), lo que le permite mantener su función a bajas temperaturas. (C) Variación de la fluctuación cuadrática media (ΔRMSF) por residuo, evidenciando la mayor flexibilidad del PepT1 antártico (línea azul) frente al humano (línea negra). Adaptado de Carrasco-Faus y cols. Biomolecules 15(8):1058 (2025).
Este comportamiento refleja una estrategia evolutiva característica de los organismos psicrófilos: reducir la rigidez de las proteínas para facilitar los movimientos conformacionales que sustentan la actividad catalítica o de transporte, incluso cuando la energía térmica ambiental es mínima. En el caso del PepT1, esta flexibilidad se traduce en una capacidad única para mantener la unión estable a los péptidos y continuar transportándolos a través de la membrana intestinal a temperaturas cercanas a 0 °C.
Las simulaciones mostraron que, mientras la versión humana pierde afinidad por sus sustratos a medida que aumenta la temperatura, el PepT1 del pez antártico exhibe una “resiliencia termodinámica”: conserva su afinidad de unión en todo el rango térmico analizado, lo que garantiza la absorción eficiente de aminoácidos en un entorno que limita severamente las reacciones metabólicas.
Identificamos, además, una región termosensible en el extremo carboxilo terminal (CTD), que actúa como un sensor molecular capaz de modificar su estructura secundaria en respuesta a la temperatura. Este segmento —que puede alternar entre una hélice alfa y una conformación desordenada— modula el acoplamiento con otras partes de la proteína, funcionando como un amortiguador térmico que estabiliza el ciclo de transporte.
El PepT1 del pez antártico representa un ejemplo notable de cómo la evolución ha ajustado finamente la estructura de las proteínas para compensar las limitaciones energéticas del frío. El estudio también demostró que la interacción entre la proteína y los lípidos de la membrana desempeña un papel fundamental. A bajas temperaturas, las membranas tienden a volverse rígidas, lo que podría obstaculizar el movimiento de los transportadores. Sin embargo, el ChPepT1 logra mantener una relación dinámica con su entorno lipídico, promoviendo una membrana más fluida que acompaña sus cambios conformacionales. Este acoplamiento proteolipídico flexible evita la pérdida de actividad que se observa en transportadores de especies no adaptadas al frío. En conjunto, estos resultados revelan que la adaptación del PepT1 antártico no depende de una sola modificación estructural, sino de un equilibrio coordinado entre flexibilidad interna, acoplamiento térmico y comunicación con la membrana, un principio que podría estar presente en otros sistemas biológicos capaces de operar en los límites de la vida.
Claves evolutivas y potencial biotecnológico
Comprender cómo las proteínas antárticas conservan su actividad tiene implicancias que trascienden la biología polar. Los resultados ofrecen un marco para diseñar proteínas sintéticas más estables y eficientes en condiciones extremas, útiles en biotecnología o biomedicina. El estudio del PepT1 antártico nos permite vislumbrar estrategias evolutivas que optimizan la eficiencia metabólica en ambientes extremos.
Este proyecto, financiado por INACH (“Descifrando el código de termoestabilidad del cotransportador de péptidos/protones PEPT1 de Chionodraco hamatus, draco antártico, mediante electrofisiología, aminoácidos no naturales y espectroscopia de fluorescencia” RG-15-21), Fondecyt de Iniciación 11230178 y 11241081, Proyecto Núcleo UNAB DI-02-23/NU y Proyecto Exploración ANID 13240083, se enmarca en los esfuerzos del INACH por comprender los mecanismos biológicos que hacen posible la vida en el ecosistema más extremo del planeta.
El avance demuestra la capacidad de la ciencia chilena para contribuir desde el territorio antártico a resolver preguntas fundamentales sobre la adaptación de la vida y la estabilidad de las proteínas, un conocimiento con potencial para transformar áreas que van desde la medicina hasta la ingeniería de materiales.
La Antártica no solo es un laboratorio natural de la evolución, sino también una fuente de inspiración para desarrollar nuevas tecnologías que imiten la eficiencia de la naturaleza en los límites de la vida.
Equipo Prensa
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